O-antigeenipolysakkaridiketju yhdistyy lipidi A:n ydinalueeseen solukalvon periplasmisella pinnalla muodostaen täydellisen lipopolysakkaridimolekyylin. Lipopolysakkaridimolekyylien siirtyminen periplasmisesta tilasta ulkokalvolle, mutta sen esiintymismekanismi ulkokalvolla on vielä epäselvä. Spekuloidaan, että se voidaan saavuttaa "Bayer-sillan" kautta sisä- ja ulkokalvojen kiinnityskohdissa.

Waal (Rfal) on ainoa entsyymi, jonka tiedetään liittyvän linkkerireaktioon. Waal voi tehokkaasti liittää suhteellisen molekyylipainon suuria polymeerejä tai pienen molekyylipainon oligomeerejä lipidi A:n ydinalueeseen. Kytkentäreaktion perusominaisuus on, että se on konservatiivinen eikä riipu O-antigeenin synteesireitistä. Eri bakteerien eri tavoin syntetisoima O-antigeeni voidaan tehokkaasti yhdistää ja ekspressoida solun pinnalla, mikä on myös perusta Escherichia coli K-12 -geenitekniikan kannan heterologisen O-antigeenin tutkimukselle ja ilmentymiselle.

Escherichia coli K-12:n ja Salmonella typhimurium Waalin primäärirakenteella ei ole ilmeistä samankaltaisuutta. Vaikka molemmat sisältävät useita transmembraanisia domeeneja, niiden hydrofobiset profiilit ovat ilmeisen samankaltaisia, mutta niiden toiminnot eivät voi olla täydentäviä. Kunkin Waal-entsyymin tehokas aktiivisuus saattaa edellyttää Waakin (eli Rfakin) koordinointia, mikä osoittaa, että spesifinen ydinrakenteen modifikaatio tai (ja) Waal- ja Waak-proteiinin välinen spesifinen vuorovaikutus saattaa olla tarpeen kunkin Waal-entsyymin aktiivisuudelle. Solun pinnalla O-antigeeni voi esiintyä vain siten, että se sitoutuu lipidi A -ytimeen (kuten Salmonella typhimurium) tai sitoutuu lipidi A -ytimellä tai ilman sitä. Jälkimmäistä edustaa Vibrio cholerae O139:n O-antigeeni. Ytimeen on yhdistetty vain lyhyt (yksi toistuva yksikkö) oligosakkaridi, ja kapselipolysakkaridi, jolla on suuri suhteellinen molekyylipaino (ei liity ytimeen), sisältää saman toistuvan yksikön rakenteen.