Tällä hetkellä uskotaan, että kun LPS on saapunut isäntävereen, se yhdistyy pääasiassa isäntäveren lipopolysakkaridia sitovan proteiinin (LBP) kanssa. LBP:n päätehtävä on hajottaa LPS:n aggregaatio veressä LPS-monomeereiksi, nopeuttaa monomeerin LPS:n ja CD14:n yhdistelmää, toimia lipidien sukkulan ja esittelyn roolina ja sillä on katalyyttinen toiminta.

LBP:llä on korkea affiniteetti vapaaseen karkeaan LPS:ään, sileään LPS:ään ja LPS:ään gram-negatiivisten bakteerien solukalvolla. Se on helppo sitoutua LPS:ään ja osallistua LPS:n aktivointivaikutukseen, joten se on nimetty. LBP voi säädellä LPS:ää ja täydellisiä gramnegatiivisia bakteereja sisältäviä hiukkasia ja välittää päällystettyjen hiukkasten kiinnittymistä makrofageihin, mikä edistää makrofagien fagosytoosia. LPS-molekyylin negatiivisesti varautunut fosfaattiradikaali voi yhdistyä positiivisesti varautuneiden proteiinien vastaavien domeenien kanssa LBP:ssä ja BPI:ssä (bakterisidinen/läpäisevyyttä lisäävä proteiini), ja sillä on spatiaalisen konformaation yhteensopivuus. Amerikkalainen tutkija Tobias löysi ja eristi LBP:n ensimmäisen kerran vuonna 1986 kanin seerumista endotoksemian akuutin reaktiojakson aikana. Lei et ai. eristi myös LBP:n rotista vuonna 1988; Seuraavana vuonna Robert et al. eristetty ja saatu LBP-molekyylejä ihmisistä ja muista eläimistä.